Perpustakaan Universitas Padjajaran
Pencarian Spesifik

Detail Cantuman

No image available for this title

Text  

Analisis Mekanisme Peningkatan Termostabilitas α-Amilase Bacillus Licheniformis Mutan H133v/N190f/A209v/Q264s/N265y Dengan Metode Simulasi Dinamika Molekul

ABSTRAK
α-Amilase merupakan salah satu enzim penting yang digunakan untuk menghilangkan pati (desizing) pada industri tekstil. Pada ...

  • CodeCallNoLokasiKetersediaan
    739MB/739/24Perpustakaan Sekolah PascasarjanaTersedia
  • Perpustakaan
    Sekolah Pascasarjana
    Judul Seri
    -
    No. Panggil
    MB/739/24
    Penerbit : Bandung.,
    Deskripsi Fisik
    -
    Bahasa
    Indonesia
    ISBN/ISSN
    -
    Klasifikasi
    MB/739/24
    Tipe Isi
    -
    Tipe Media
    -
    Tipe Pembawa
    -
    Edisi
    -
    Subyek
    α-Amilase
    MTBLA
    Info Detil Spesifik
    -
    Pernyataan Tanggungjawab
  • ABSTRAK
    α-Amilase merupakan salah satu enzim penting yang digunakan untuk menghilangkan pati (desizing) pada industri tekstil. Pada prosesnya dibutuhkan α- amilase yang termostabil. α-amilase Bacillus licheniformis F11 (BLA F11), enzim asal Indonesia, memiliki kemiripan dengan α-amilase Bacillus licheniformis mutan (MTBLA; kode PDB 1OB0) yang termostabil. Termostabilitas MTBLA meningkat hingga 32 kali lipat pada suhu 358 K (85ºC) dengan adanya lima titik mutasi pada bagian permukaan enzim. Dua titik mutasi ada di domain B diantaranya H133V/N190F serta tiga titik mutasi A209V/Q264S/N265Y di domain A. Mutasi H133V/N190F/A209V dapat meningkatkan termostabilitas hingga 27 kali lipatnya pada suhu yang sama. Sehingga, domain B dan daerah antara domain A/B disekitar pengikatan logam memainkan peran penting dalam peningkatan termostabilitas MTBLA dengan cara meningkatkan interaksi hidorofobik, khususnya pada cavity di permukaan enzim dan daerah pengikatan logam. Termostabilitas enzim dapat ditingkatkan dengan meningkatkan rigiditas struktur sekunder di cavity permukaan enzim melalui pembentukan interaksi hidrofobik. Sejauh ini, mekanisme peningkatan termostabilitas MTBLA H133V/N190F/A209V/Q264S/N265Y belum dijelaskan.
    Pada penelitian ini, analisis mekanisme peningkatan termostabilitas MTBLA dapat dipelajari dengan simulasi dinamika molekul dalam mempertahankan stabilitas strukturnya. Mekanisme peningkatan termostabilitas MTBLA terjadi karena interaksi dari mutasi H133V/N190F/A209V di domain B (H133V/N190F) dan daerah antara domain A/B (A209V) yang meningkatkan interaksi hidrofobik pada bagian permukaan MTBLA, sehingga struktur MTBLA lebih rigid berdasarkan analisis RMSD, Rg, SASA, RMSF, dan B-faktor yang lebih stabil pada suhu tinggi.
    Konformasi MTBLA tidak berubah secara signifikan pada suhu tinggi dibandingkan kontrolnya. Interaksi hidrofobik meningkatkan rigiditas MTBLA sehingga termostabilitas MTBLA lebih baik daripada BLA.
    Kata kunci: α-Amilase, MTBLA, termostabilitas, simulasi dinamika molekul, interaksi hidrofobik.

  • Tidak tersedia versi lain

  • Silakan login dahulu untuk melihat atau memberi komentar.


//

Informasi