Agustien, Anthoni Primary Author mixed material bibliography Bandung Program Pascasarjana Unpad 2009 id Indonesia

xxii,;220 hlm,;29 cm ISOLASI, OPTIMISASI DAN AMOBILISASI Brevibacillus agri A-03 DARI SUMBER AIR PANAS SUMATERA BARAT PENGHASIL PROTEASE ALKALI DAN KERATINASE TERMOSTABIL SpRTA APLIKASINY A ABSTRAK Protease alkali dan keratinase merupakan kelompok protease yang mempunyai nilai penting dalam industri deterjen dan penyamakan kulit. Bacillus spp. termofilik dewasa ini sangat banyak digunakan sebagai sumber enzim yang tahan panas dan eksplorasi bakteri ini dari lingkungan ekstrim masih berlangsung sampai sekarang. Sumatera Barat sangat banyak memiliki sumber air panas yang berpotensi mengandung bakteri termofilik. Penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi Bacillus spp. penghasil protease alkali dan keratinase yang bersifat termostabil dengan aktivitas yang tinggi sehingga dapat diaplikasikan sebagai aditif deterjen dan penghilangan bulu pada penyamakan kulit. Rancangan penelitian yang digunakan adalah Rancangan Acak Lengkap (RAL), RAL pola Faktorial dan uji t. Isolasi Bacillus spp. termofilik dari 6 lokasi sumber air panas Sumatera Barat dilakukan dengan menggunakan medium "Thermophilic Bacillus". Penapisan Bacillus sp. penghasil protease dan keratinase dilakukan dengan metode Banerjee dan Wawrzkiewicz. Pengukuran aktivitas protease ditentukan dengan metode Walker dan aktivitas keratinase ditentukan dengan metode Brandelli dan Riffel yang dimodifikasi. Kadar protein ditentukan dengan metode Lowry. Bacillus sp. dengan aktivitas enzim paling tinggi diidentifikasi secara uji biokimiawi konvensional dan dengan menggunakan kit API 50 serta biologi molekuler dengan sekuen 16S rRNA. Hasil penelitian, diperoleh 52 isolat Bacillus spp. termofilik penghasil protease dan keratinase dengan aktivitas spesifik enzim masing-masing antara 0,080-0,512 U/mg dan 0,022 - 0;271 V/mg. Bacillus sp. A-03 dari sumber air panas Ambayan memiliki aktivitas spesifik enzim paling tinggi dengan aktivitas spesifik protease 0,512 U/mg dan aktivitas spesifik keratinase 0,271 U/mg. Hasil identifikasi, menunjukkan bahwa Bacillus sp. A-03 adalah Brevibacillus agri A-03 dengan variasi 3 basa yang berbeda dengan Brevibacillus agri lainnya. Sebelum optimisasi, protease dihasilkan maksimum pada jam ke 18 inkubasi dan keratinase dihasilkan maksimum pada jam ke 32. Setelah optimisasi protease alkali termostabil dihasilkan pada 14 jam inkubasi dan keratinase termostabil dihasilkan pada 22 jam inkubasi. Protease alkali termostabil dan keratinase termostabil dari Brevibacillus agri A -03 bersifat induktif, dengan kasein 1 % dan keratin 1 % sebagai senyawa penginduksi. Kedua enzim optimum diproduksi pada kondisi pH VI medium 9,0; suhu inkubasi 55° C, inokulum 5% dengan menggunakan medium Johnvesly dan Naik yang dimodifikasi, glukosa 1% sebagai sumber karbon, kalium nitrat atau natrium nitrat dengan rasio CIN = 10 sebagai sumber nitrogen. Optimisasi meningkatkan produksi protease 9,18 kali dan keratinase 8,80 kali. Amobilisasi sel Bacillus agri A-03, mempercepat penghasilan enzim (protease dan keratinase dihasilkan pada jam ke 9 dan 18) dan meningkatkan produksi enzim masing-masing 2,1 dan 1,99 kali. Kondisi optimum kerja protease alkali termostabil dan keratinase termostabil : suhu optimum 60° C dan pH optimum 9,0. Enzim stabil pada suhu tinggi, pH alkali dan tergo long protease serin. Protease alkali termostabil dari Brevibacillus agri A-03 memiliki karakterisasi stabil terhadap surfaktan, sesuai dan stabil terhadap deterjen. Keratinase termostabil dari Brevibacillus agri A -03 menghilangkan bulu pada kulit sapi dengan sempurna selama 9 jam dan tidak merusak jaringan kolagen. Kala kunci: isolasi, optimisasi, amobilisasi, Brevibacillus agri A-03, protease alkali, keratinase, termostabil vu Agustien, Anthoni isolasi, optimisasi, amobilisasi, Brevibacillus ag 572.765 981 3 Agu i Perpustakaan Universitas Padjadjaran Kementerian Riset Teknologi dan Pendidikan Tinggi 572.765 981 3 Agu i/R.14.52 01001090100044 Perpustakaan Pusat (REF.14.52) 572.765 981 3 Agu i/R.14.52 scan0001.jpg.jpg 13883 2017-04-01 15:58:49 2017-07-19 08:02:55 machine generated